载脂蛋白C(Apo CⅡ）是CM、VLDL和HDL的结构蛋白之一，分别占其蛋白成份的14%、7%～10%及1%～3%。Apo CⅡ在血浆中的浓度为0.03-0.05g/L。

人Apo CⅡ为含79个胺基酸残基的单链多肽，分子量为9.1kD。先合成的Apo CⅡ含101胺基酸残，其中 22个胺基酸构成信号肽，除去信号肽后则转变为成熟Apo CⅡ。Apo CⅡ的等电点为5.0，其胺基酸组成有3个特点: ⑴缺乏组氨酸和半胱氨酸； ⑵ 含有较多的极性胺基酸； ⑶苏氨酸及丝氨酸较高。

对Apo CⅡ的胺基酸序列进行Chuo-Fasman分析表明： Apo CⅡ的第13-22,29-40,43-52胺基酸残基为双性α螺旋，具有与脂质结合的功能，第9-12、23- 26 、53-56胺基酸残基为β转角结构，第61-74AA残基为α-双性螺旋，是与脂质 结合的区域，第1-39、54-69胺基酸残基为β-转角结构。对Apo CⅡ溴化氰水解片段或合成片段的研究表明： Apo CⅡ激活LPL的肽段为羧基端56-79胺基酸残基，其激活作用可被具有结合磷脂活性的第44-55胺基酸残基段加强； 切除Apo CⅡ羧基末端3 个胺基酸残基，Apo CⅡ激活LPL的活性完全丧失。

Apo CⅡ基因与Apo CI、Apo E基因成簇排列，位于19 号染色体长臂 q13 区。Apo CⅡ基因长3320bp，含4个外显子和3个内含子。外显子分别为29bp 、 68bp 、160bp和241bp。外显子1包括mRNA 5'端非翻译区的大部分，外显子2包含5' 端非翻译区的小部分(约13bp）及信号肽中前18 个胺基酸的密码子，外显子3由编码信号肽后9个胺基酸及成熟Apo CⅡ蛋白的1050位胺基酸的核苷酸组成。外显子4 包括编码成熟Apo CⅡ蛋白的51-79位胺基酸的核苷酸顺序及3'端非编码区。在3'非编码区有3个poly A信号，在此apoly A后还有一个Alu复序列存在，其意义尚不清楚。内含子分别为2386bp、1676和296bp。内含子1位于蛋氨酸起始密码（翻译起始点）上游第13与14核苷酸之间，把外显子1和外显子2隔开。内含子2在编码信号肽的第4位胺基酸的密码子处把外显子2和外显子3隔开。内含子3则在编码第50 胺基酸密码子处将外显子3和外显子4隔开。内含子1含有4个Alu重複序列且富含GC。内含子3含有 36- 40bp 的重複序列，在这些重複序上游 31bp处有一个潜在的增强核心序列： CATACCAC。在转录起始点上游6个bp组成TATA盒，可能为启动子的一部分。

（一）、LPL是CM和VLDL水解的关键酶。研究表明： Apo CⅡ是LPL不可缺少的激活剂，Apo CⅡ缺乏时，LPL 活性极低； apo CⅡ存在时，LPL活性可增加10-50倍，因此apo CⅡ具有促进CM和VLDL降解的作用。apo CⅡ激活LPL的机理可能是： Apo CⅡ从"酶-底物"中间体接受脂醯基，然后将其转移到白蛋白上。

（二）、Apo CⅡ还具有抑制肝脏对CM和VLDL摄取的作用。

（三）、在体外试验中发现，Apo CⅡ还可抑制HTGL活性，抑制程度与Apo CⅡ浓度呈线性关係。由于HL可催化经LPL作用后脂蛋白残粒中TG水解，因此Apo CⅡ亦可能参与血浆中脂蛋白残粒的清除过程。

（四）、Apo CⅡ也能激活LCAT，但其作用远弱于Apo AI和Apo CI等。

有关Apo CⅡ的多态性报导尚不多见。

Apo CⅡ基因有多种变异： ⑴ Apo CⅡ缺乏症： 自1978年Breckenridge等首次报导第一例高甘油三酯血症患者为Apo CⅡ缺乏症以来，已在日本、英国、 义大利和美国等地发现了数十例这种病人。Apo CⅡ缺乏为常染色体隐性遗传病。杂合子血浆Apo CⅡ水平仅为正常的一半，血浆甘油三酯浓度尚能维持正常，纯合子则浆Apo CⅡ完全缺乏，虽然LPL结构正常，血浆Apo CⅡ仍高达10g/L以上，表现为I型高脂蛋白血症,严重时可引起肝脾肿大，诱发急性胰腺炎。⑵ Apo CⅡ 基因突变使Apo CⅡ功能丧失。Connelly等报导了一例变异Apo CⅡ，即Apo CⅡ Toronto。其Apo CⅡ的第1-68 AA正常，而69-74 AA被4个大硷基插入于Apo CⅡ基因，使翻译阅读移码，提前出现终止密码所致。Apo CⅡToronoto无激活LPL的功能。⑶ Apo CⅡBethesda Dennis等1988年发现： 一患者血浆甘油三酯水平极高，Apo CⅡ 含量低于0.005g/L,Apo E含量偏高。进一步研究发现，患者Apo CⅡ免疫活性正常，但分子量小，等电点较正常升高，作者称这种变异的Apo CⅡ为Apo CⅡBethesda。家系分析发现：先证者母亲的血浆同时含有正常Apo CⅡ与Apo CⅡBethesda; 而其父亲血浆Apo CⅡ完全正常。推测患者系其母亲Apo CⅡBethesda基因与其父亲Apo CⅡ的反常等位基因或完全缺失的等位基因所形成的杂合子。⑷Apo CⅡ的另一变异系第55位赖氨酸残基为谷氨酸所取代。这种突变不影响Apo CⅡ激活LPL的功能。此突变的等位基因在黑人中发生频率甚高，为12%。