E2s家族成员都含有一个由150-200个胺基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为E1s，E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG15和NEDD8等，可以以类似于泛素化修饰的方式共价结合到目标蛋白上，从而有效的调节靶蛋白的活性。UBC结构域由4个ɑ-螺旋，1个较短的螺旋，和4条肽链组成的反平行β-摺叠构成。β-摺叠和螺旋2形成中央结构，螺旋1，螺旋3和4分别位于两侧。β-摺叠的1和3肽链与C-末端之间存在2个环状结构，分别称为L1和L2。儘管UBC结构域中的摺叠结构非常保守，但是L1和L2具有很高的序列、长度及构象可变性，这些环状结构比较灵活并且对E3s的选择性结合具有重要作用。具有催化活性的Cys位于高度保守的环状结构中。在UBC结构域中，一些区域结构具有特殊的调节功能，如H1，L1和L2在E2s与E1s和E3s的结合中起着决定性的作用，活性位点Cys残基周围的胺基酸序列及结构有促进Ub/UBL与UBC结构域的结合等。

在泛素化过程中，E3s具有底物选择特异性，而E2s的主要作用是特异的选择靶蛋白上的Lys位点与泛素分子共价结合，并且决定了泛素链的特异性连线方式及长度，从而影响靶蛋白的命运。早期的研究还证实在没有E3s的参与下，E2s也可以特异的催化泛素链的形成。例如，UBE2S通过后一泛素分子与前一泛素分子上Lys11位共价结合形成泛素链，而UBE2K，UBE2R1和UBE2G2则催化泛素分子上Lys48位连线形成的泛素链。E2s存在于所有的真核生物中，这也充分体现了Ub/UBL系统在生物学中的重要性。编码E2s的基因分散于整个基因组，至今还没有发现这种基因的组织特异性。在进化的过程中，E2s家族的成员不断地扩增，低等的真核生物有较少数量的E2s成员，而高等真核生物则有较多数量的E2s成员，并且其中一些有种属特异性。除了含有催化结构域，即泛素结合结构域（UBC）外，根据是否含有末端扩展，可将E2s家族成员分为4类：即I类（只含催化结构域）、II类（含有氨基末端扩展）、III类（含羧基末端扩展）和IV类（含有氨基与羧基末端扩展），在人类中，多数的E2s家族成员参与泛素化修饰，但也有少数成员的功能仍未知。有一些泛素结合酶（E2）基因没有被检测到编码任何mRNA或蛋白质，更有趣的是，研究者发现了一些泛素结合酶变体（UEVs），它们能够和相应的E2s家族其他成员形成二聚体，从而催化底物蛋白的泛素化修饰，调节蛋白质的活性。如UBC13（UBE2N）-UEV-1A（UBE2V1）二聚体在多种蛋白激酶活化途径诱导的细胞核转录因子NF-ĸB的活化中扮演着重要的角色。很多E2s成员存在于细胞核与细胞质中，有研究显示E2s催化中心Cys的泛素化修饰对于调节自身的核输入具有重要作用。但也有些E2s成员则通过某种机制被限制在特定的区域内发挥功能。这些证据都充分体现了E2s成员发挥功能依赖于自身的分布以及自身泛素化修饰。

在拟南芥中，大约有一半的E2s成员的生化特徵被描述，并且有很大一部分的拟南芥E2s成员都可以在酵母细胞中找到相应的同源物。然而，在拟南芥中有三种E2s基因家族表达的蛋白并没有在芽殖酵母中找到同源物，但是却在哺乳动物中存在相应的同源物。这是否暗示了在高等真核生物中，扩增的E2s家族成员扮演着重要的角色。这些都需要进一步的研究。拟南芥中的Ubc6（染色体上的位置：AT2g46030，基因文库中的序列号：AAB32508)在酵母细胞中的同源物是Ubc8（染色体上的位置：Z29329，基因文库中的序列号：Z29329），而Ubc8在酵母中的果糖1,6-二磷酸酶（FBPase)的降解过程中起着关键性的作用，这对研究拟南芥中Ubc6的功能有着重要的借鉴作用。